BREVE RIASSUNTO

  • Da diversi anni ormai, i ricercatori hanno teorizzato e trovato prove che suggeriscono che il morbo di Alzheimer possa essere in realtà un tipo di malattia basata sui prioni, in grado di essere contratta attraverso carne contaminata da prioni e trasmessa attraverso alcune procedure mediche invasive
  • Una ricerca più recente aggiunge ulteriore peso a questa ipotesi, scoprendo che le due proteine caratteristiche associate all'Alzheimer - l'amiloide beta e la tau - agiscono come prioni, rendendola di fatto una malattia a doppio prione
  • Livelli più elevati di amiloide beta e tau di tipo prionico sono stati riscontrati nelle persone con Alzheimer a esordio precoce e morte in età più avanzata, con l'accumulo di tau che mostra la correlazione più forte
  • Rispetto a un paziente morto di Alzheimer all'età di 90 anni, un paziente morto a 40 anni aveva in media una quantità di prioni tau nel cervello 32 volte superiore

Del Dott. Mercola

I prioni sono forme anomale e infettive di proteine che si raccolgono nel tessuto cerebrale, causando la morte delle cellule. I buchi simili a spugne lasciati nel cervello sono un segno distintivo delle encefalopatie spongiformi trasmissibili, come l'encefalopatia spongiforme bovina (BSE, nota anche come morbo della mucca pazza nelle mucche e malattia da deperimento cronico nei cervi e negli alci) e la malattia di Creutzfeldt-Jakob (CJD), la versione umana della BSE.

Sia la BSE che la CJD sono il risultato di un'infezione da prioni; entrambe non sono curabili e sono sempre fatali. La CJD sporadica (sCJD), una forma che compare senza fattori di rischio noti, rappresenta quasi l'85% dei casi di CJD diagnosticati:

La CJD è difficile da diagnosticare, dato che non è possibile effettuare una biopsia cerebrale per escludere la malattia. Nel 2018, però, il National Institutes of Health ha pubblicato il lavoro dei colleghi dell'Università della California San Diego e di San Francisco, dimostrando che è possibile misurare la distribuzione e il livello dei prioni nell'occhio umano.

Secondo la dott.ssa Christina J. Sigurdson, docente di patologia presso la UC San Diego e Davis, che ha fatto parte del team, "I nostri risultati hanno implicazioni sia per la stima del rischio di trasmissione della sCJD sia per lo sviluppo di test diagnostici per le malattie da prioni prima che i sintomi diventino evidenti".

Morbo di Alzheimer collegato ai prioni

Da diversi anni ormai, i ricercatori hanno teorizzato e trovato prove che suggeriscono che il morbo di Alzheimerpossa essere in realtà un tipo di malattia basata sui prioni, in grado di essere contratta attraverso carne contaminata da prioni e trasmessa attraverso alcune procedure mediche invasive.

I ricercatori hanno notato che l'Alzheimer si comporta come una versione lenta della malattia di Creutzfeldt-Jakob e, secondo un articolo, "i prioni sono considerati una sottoclasse di amiloidi in cui l'aggregazione proteica diventa auto-perpetuante e infettiva". Come riportato da Scientific American:

"Tra il 1958 e il 1985, un certo numero di individui con bassa statura ha ricevuto iniezioni di ormone della crescita umano estratto da ghiandole pituitarie di cadaveri... Alcuni di questi campioni sono stati contaminati da prioni che hanno fatto sì che alcuni pazienti sviluppassero la malattia di Creutzfeldt-Jakob (CJD), un disturbo cerebrale raro e fatale.
I trattamenti sono cessati una volta che queste notizie sono venute alla luce, ma a quel punto si stima che circa 30.000 persone avessero già ricevuto le iniezioni. A partire dal 2012, i ricercatori hanno identificato 450 casi di CJD in tutto il mondo che sono il risultato di queste iniezioni di ormone della crescita e di altre procedure mediche, tra cui neurochirurgia e trapianti".

Precedenti ricerche sugli animali hanno anche scoperto che quando piccole quantità di proteine amiloide-beta - che sono un segno distintivo dell'Alzheimer - vengono iniettate in topi o scimmie, agiscono come "semi" che si autopropagano, scatenando una reazione a catena di disfacimento delle proteine che provoca una patologia che ricorda molto quella dei pazienti affetti da Alzheimer.

Quasi la metà dei pazienti di Alzheimer hanno proteine prioniche

Un numero crescente di ricerche rivela un legame convincente tra una proteina nota come TDP-43 e le malattie neurodegenerative come l'Alzheimer, il Parkinson e il morbo di Lou Gehrig. La TDP-43 si comporta come i prioni responsabili della distruzione cerebrale riscontrata nella mucca pazza e nella malattia del dimagrimento cronico.

Secondo una ricerca pubblicata nel 2011, la patologia TDP-43 viene rilevata nel 25%-50% dei pazienti affetti da Alzheimer, in particolare in quelli affetti da sclerosi ippocampale, caratterizzata dalla perdita selettiva di neuroni nell'ippocampo, che è associata alla perdita di memoria.

Una ricerca presentata alla Conferenza Internazionale dell'Alzheimer's Association del 2014 ha inoltre rivelato che i pazienti affetti da Alzheimer con TDP-43 avevano una probabilità 10 volte maggiore di avere un deficit cognitivo al momento del decesso rispetto a quelli che non ne erano affetti.

Malattia di Alzheimer: un disturbo a doppio prione

Una recente ricerca condotta dagli scienziati dell'Università della California San Francisco (UCSF) aggiunge ulteriore peso all'ipotesi che il morbo di Alzheimer sia una malattia legata ai prioni. Lo studio, pubblicato nel numero di maggio 2019 della rivista Science Translational Medicine, ha scoperto che le due proteine caratteristiche associate all'Alzheimer - l'amiloide beta e la tau - agiscono effettivamente come prioni, rendendola di fatto una malattia a doppio prione.

I prioni, pur essendo proteine mal ripiegate e non virus o batteri, hanno la curiosa capacità di diffondersi in modo auto-propagante costringendo le proteine normali a mal ripiegarsi. Il primo prione, chiamato PrP, è stato scoperto negli anni '80, quando è stato identificato come la causa della MCJ e della SBE.

Come ha osservato l'UCSF, "da tempo si sospettava che la PrP non fosse l'unica proteina in grado di agire come un prione auto-propagante e che tipi diversi di prioni potessero essere responsabili di altre malattie neurodegenerative causate dal progressivo accumulo tossico di proteine mal ripiegate".

Infatti, applicando test di laboratorio sviluppati di recente, il team di ricerca dell'UCSF è stato in grado di misurare "forme prioniche auto-propaganti delle proteine amiloide beta e tau nel tessuto cerebrale post-mortem di 75 pazienti affetti da Alzheimer", confermando le precedenti scoperte secondo cui le placche amiloidi e i grovigli tau si diffondono più o meno allo stesso modo della PrP, causando danni simili ma a un ritmo più lento.

I livelli di prione tau sono fortemente correlati alla longevità

Cosa importante, i livelli più elevati di amiloide beta e tau di tipo prionico sono stati riscontrati nelle persone con Alzheimer a esordio precoce e morte in età più avanzata, con l'accumulo di tau che mostra la correlazione più forte. Rispetto a un paziente morto di Alzheimer all'età di 90 anni, un paziente morto a 40 anni aveva in media una quantità di prioni tau nel cervello 32 volte superiore. Come sottolineato dall'UCSF:

"La malattia di Alzheimer viene attualmente definita in base alla presenza di aggregazioni proteiche tossiche nel cervello, note come placche amiloidi e grovigli tau, accompagnate da declino cognitivo e demenza.
Ma i tentativi di trattare la malattia eliminando queste proteine inerti non hanno avuto successo. La nuova evidenza che i prioni Aß e tau attivi potrebbero essere alla base della malattia... potrebbe portare i ricercatori a esplorare nuove terapie che si concentrino direttamente sui prioni".
L'autore principale, il Dott. Stanley Prusiner, direttore dell'UCSF Institute for Neurodegenerative Diseases, ha commentato i risultati:
"Credo che questo dimostri senza ombra di dubbio che l'amiloide beta e la tau sono entrambe prioni e che il morbo di Alzheimer è un disturbo a doppio prione, in cui queste due proteine anomale distruggono insieme il cervello.
Il fatto che i livelli di prioni appaiano anche legati alla longevità dei pazienti dovrebbe cambiare il modo in cui pensiamo alla strada da seguire per sviluppare trattamenti per la malattia".

Uno degli autori principali dello studio, Carlo Condello, dottore di ricerca, professore assistente di neurologia presso l'Istituto per le malattie neurodegenerative, ha aggiunto:

"Di recente abbiamo visto molte terapie per l'Alzheimer apparentemente promettenti fallire negli studi clinici, il che ha portato alcuni a ipotizzare che abbiamo preso di mira le proteine sbagliate. Ma se non avessimo progettato farmaci contro le forme prioniche di queste proteine che causano effettivamente la malattia?
Ora che possiamo misurare efficacemente le forme prioniche di Aß e tau, c'è la speranza di poter sviluppare farmaci che ne impediscano la formazione o la diffusione, oppure che aiutino il cervello a eliminarle prima che causino danni".

Cosa rende infettivo l'amiloide?

Uno studio pubblicato sulla rivista Prion nel 2014 ha cercato di determinare perché alcune proteine inclini a formare amiloidi abbiano la capacità di infettare i loro vicini. Anche in questo caso, l'autore si riferiva all'Alzheimer come a una malattia da prioni, con particolare riferimento alle placche amiloidi che si formano:

"Le malattie conformazionali, legate all'aggregazione delle proteine in conformazioni amiloidi, vanno dai disturbi neurodegenerativi non infettivi, come il morbo di Alzheimer (AD), a quelli altamente infettivi, come le encefalopatie spongiformi trasmissibili (TSE). Sono comunemente note come malattie da prioni.
Visto che però tutti gli amiloidi potrebbero essere considerati prioni... è necessario trovare una causa alla base della diversa capacità di infettare che ciascuna delle proteine inclini a formare amiloidi possiede.
Come proposto qui, sia la citotossicità intrinseca che il numero di nuclei di aggregazione per cellula potrebbero essere fattori chiave nella capacità di trasmissione di ogni amiloide".

L'autore prosegue affermando che, sebbene le amiloidi siano universali e condividano alcune caratteristiche strutturali interne, "i prioni rappresentano solo una piccola goccia nell'oceano delle amiloidi". Affinché un'amiloide si trasformi in un prione, deve accadere qualcosa che faccia sì che il processo di aggregazione si auto-perpetui e diventi infettivo.

Sottolinea che il processo della malattia di Alzheimer, pur essendo simile a quello della MCJ, è molto più lento e non segue lo stesso percorso di trasferimento (dalla milza al sistema nervoso centrale). Quindi, cosa fa sì che l'amiloide di un paziente affetto da Alzheimer diventi infettiva? Cosa la trasforma in un prione? Per rispondere a questa domanda, l'autore si rivolge alla ricerca sui prioni di funghi e lieviti.

"Recenti scoperte nel campo hanno dimostrato che il numero di nuclei di aggregazione potrebbe essere un fattore che influisce sulla capacità di infezione delle proteine a tendenza amiloide, proprio come la loro citotossicità intrinseca.
Sia nei prioni fungini che in quelli del lievito, il numero di nuclei di aggregazione per cellula determina, secondo la legge di Poisson, la probabilità di infettività del prione. Pertanto, un numero elevato di nuclei di aggregazione per cellula determina un aumento dell'infettività", scrive.

Inoltre, ipotizza che la citotossicità giochi un ruolo importante e che "la citotossicità intrinseca di ogni amiloide... potrebbe essere un fattore chiave nella differenziazione tra amiloidi infettive e non infettive nell'uomo".

L'anno successivo, nel 2015, lo stesso autore, insieme a molti altri, ha pubblicato un secondo articolo sulla stessa rivista, intitolato "Amiloidi o prioni? Questa è la domanda". "Nonostante i grandi sforzi dedicati alla comprensione del fenomeno della trasmissibilità dei prioni, è ancora poco chiaro come questa proprietà sia codificata nella sequenza degli aminoacidi", scrivono.

Secondo questo articolo del 2015, gli esperimenti condotti con i prioni del lievito hanno dimostrato che, affinché i prioni si formino, devono esistere "regioni di sequenza intrinsecamente disordinate arricchite da una percentuale particolarmente elevata di glutammina e asparagina".

L'ipotesi della protezione antimicrobica dell'Alzheimer

Altri studi recenti, invece, suggeriscono che l'amiloide beta presente nei pazienti affetti da Alzheimer sia anche un peptide antimicrobico (AMP). Gli AMP sono le principali proteine attivatrici del sistema immunitario innato che colpiscono batteri, virus e funghi. Agiscono anche come mediatori dell'infiammazione e svolgono un ruolo nel rilascio di citochine, nell'angiogenesi e altro ancora.

In uno di questi studi, gli autori suggeriscono che l'amiloide beta, in quanto AMP, "utilizza la fibrillazione per proteggere l'ospite da un'ampia gamma di agenti infettivi". Un altro studio sottolinea che "Le origini antiche e la conservazione diffusa suggeriscono che la sequenza Aβ umana è altamente ottimizzata per il suo ruolo immunitario".

Risultati come questi supportano l'ipotesi che la proteina beta amiloide possa in realtà prendere di mira i prioni e cercare di proteggere l'ospite dalle infezioni. In altre parole, la presenza di beta amiloide potrebbe non essere la vera causa dell'Alzheimer, ma piuttosto il risultato di un meccanismo di difesa innato contro l'infezione da prioni, forse acquisita attraverso il consumo di carne infetta da prioni.

Si tratta ancora di ipotesi, ma è un'idea intrigante. Inoltre, per quanto scarse, ci sono alcune prove (che devono ancora essere riprodotte) che le infezioni da prioni tra specie diverse potrebbero effettivamente verificarsi. Come si legge in "The Antimicrobial Protection Hypothesis of Alzheimer's Disease", pubblicato nel numero di dicembre 2018 di Alzheimer's & Dementia:

"Esploriamo qui un nuovo modello di amiloidogenesi nella malattia di Alzheimer (AD). Questa nuova prospettiva sull'amiloidosi dell'AD cerca di fornire un quadro razionale per incorporare le recenti scoperte, apparentemente indipendenti, sul ruolo antimicrobico della β-amiloide e i dati sperimentali, genetici ed epidemiologici emergenti, che suggeriscono che l'infiammazione innata immuno-mediata propaghi la neurodegenerazione dell'AD...
I risultati emergenti sono sempre più in contrasto con la caratterizzazione dell'oligomerizzazione dell'Aβ come attività non fisiologica ed esclusivamente patologica. Studi recenti suggeriscono che l'Aβè una molecola effettrice antica e altamente conservata dell'immunità innata.
Inoltre, l'oligomerizzazione della Aβ e la generazione di β-amiloide sembrano essere importanti vie immunitarie innate che mediano l'intrappolamento dei patogeni e proteggono dalle infezioni.
NUOVO MODELLO DI AMILOIDOGENESI DELL'AD: le recenti scoperte sulla neurodegenerazione mediata dall'infiammazione e sul ruolo dell'Aβnell'immunità hanno portato alla nascita dell'"ipotesi di protezione antimicrobica" dell'AD. In questo modello, la deposizione di β-amiloide è una risposta immunitaria innata precoce a una sfida immunitaria genuina o erroneamente percepita.
L'Aβprima intrappola e neutralizza gli agenti patogeni invasori nella β-amiloide. La fibrillizzazione dell'Aβ stimola le vie neuroinfiammatorie che aiutano a combattere l'infezione e a eliminare i depositi di β-amiloide/patogeni. Nell'AD, l'attivazione cronica di questo percorso porta a un'infiammazione prolungata e alla neurodegenerazione.
Dati sempre più numerosi collegano i livelli elevati di microbi cerebrali all'AD. L'ipotesi della protezione antimicrobica rivela come l'aumento del carico microbico cerebrale possa esacerbare direttamente la deposizione di β-amiloide, l'infiammazione e la progressione dell'AD".

L'alzheimer è ampiamente prevenibile

Spesso si crede che la demenza sia una condizione che non può essere controllata, ma ci sono molti fattori che si possono influenzare e che condizionano notevolmente il rischio. È importante però intervenire su diversi fattori e non concentrarsi esclusivamente su uno o due.

Detto questo, il miglioramento della forma fisica cardiovascolare è un ottimo punto di partenza e, se combinato con altri approcci per risolvere la disfunzione mitocondriale, può essere molto efficace per prevenire il declino cognitivo.

Altre strategie per aiutarti a ridurre il rischio di Alzheimer sono la dieta chetogenica, l'ottimizzazione dei livelli di vitamina D e di omega-3, l'eliminazione del glutine e degli alimenti trasformati e il digiuno ciclico (sia intermittente che parziale), come descritto nel mio ultimo libro "KetoFast".

Inoltre, una delle strategie più efficaci e semplici per aumentare le proteine da shock termico, responsabili del corretto ripiegamento delle proteine amiloidi e tau, è la sauna a infrarossi. Personalmente ritengo che questa sia una strategia che praticamente tutti gli over 50 dovrebbero praticare regolarmente.

Fonte e riferimenti